Instituto Tecnológico
De Ciudad Madero
Ingeniería Ambiental
[pic]
prof: Lorena Margarita Díaz Ordaz
AMINOACIDOS
Y
FOTOSINTESIS
Martínez Infante Marisol
07070166
AMINOACIDOS
5.3 Fundamentos de la cinetica enzimatica
5.3.1 Ecuacion de Michaelis Menten
5.3.2 Ecuacion de Line Weaver Burke
5.3.3 Regulacion de las reacciones enzimaticas
5.4 Factores queafectan la actividad enzimatica
Son sustancias cristalinas, casi siempre de sabor dulce; tienen carácter ácido como propiedad básica y actividad óptica; químicamente son ácidos carbónicos con, por lo menos, un grupo amino por molécula, 20 aminoácidos diferentes son los componentes esenciales de las proteínas.
H
R-C- COOH
NH2
Aparte de éstos, se conocen otros que son componentes de lasparedes celulares. Las plantas pueden sintetizar todos los aminoácidos, nuestro cuerpo solo sintetiza 16, aminoácidos, éstos, que el cuerpo sintetiza reciclando las células muertas a partir del conducto intestinal y catabolizando las proteínas dentro del propio cuerpo.
Los aminoácidos son las unidades elementales constitutivas de las moléculas denominadas Proteínas. Son pues, y en un muyelemental símil, los “ladrillos” con los cuales el organismo reconstituye permanentemente sus proteínas específicas consumidas por la sola acción de vivir.
Proteínas que son los compuestos nitrogenados más abundantes del organismo, a la vez que fundamento mismo de la vida. En efecto, debido a la gran variedad de proteínas existentes y como consecuencia de su estructura, las proteínas cumplen funcionessumamente diversas, participando en todos los procesos biológicos y constituyendo estructuras fundamentales en los seres vivos. De este modo, actúan acelerando reacciones químicas que de otro modo no podrían producirse en los tiempos necesarios para la vida (enzimas), transportando sustancias (como la hemoglobina de la sangre, que transporta oxígeno a los tejidos), cumpliendo funcionesestructurales (como la queratina del pelo), sirviendo como reserva (albúmina de huevo)
Ésta es la estructura general de los 20 aminoácidos hallados regularmente o corrientemente en las proteínas, llamados también aminoácidos corrientes. Excepto la prolina, todos ellos tienen como denominadores comunes un grupo carboxilo libre y un grupo amino libre e insustituido en el átomo de carbono. Difieren entre síen la estructura de sus cadenas laterales distintivas, llamados grupos R.
Se han propuesto varios métodos para clasificar los aminoácidos sobre la base de sus grupos R. El más significativo se funda en la polaridad de los grupos R. Existen cuatro clases principales:
1) Grupos R no polares o hidrofóbicos.
2) Polares, pero sin carga.
3) Grupos R con carga positiva y
4) Gruposcargados negativamente (a pH 6-7, que es la zona del pH intracelular).
Los aminoácidos se suelen designar mediante símbolos de tres letras. Recientemente se ha adoptado también un conjunto de símbolos de una letra para facilitar la comparación de las secuencias aminoácidas de las proteína homólogas.
– Aminoácidos con grupos R no polares o hidrofóbicos
Existen 8 aminoácidos que contienengrupos R no polares o hidrofóbicos. Aquí se encuentran la alanina, la leucina, la isoleucina, la valina, la prolina, la fenilalanina, el triptófano y la metionina. Estos aminoácidos son menos solubles en el agua que los aminoácidos con grupos R polares. El menos hidrófobo de esta clase de aminoácidos es la alanina, la cual se halla casi en la línea fronteriza entre los aminoácidos no polares y losque poseen grupos R polares.
– Aminoácidos con grupos R polares sin carga.
Estos aminoácidos son relativamente más solubles en el agua que los aminoácidos anteriores. Sus grupos R contienen grupos funcionales polares, neutros que pueden establecer enlaces de hidrógeno con el agua. La polaridad de la serina, la treonina y la tirosina se debe a sus grupos hidroxilos; la de la aspargina y la…
